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NMR Untersuchungen von Proteinstrukturen

Projektbearbeiter:
Michael Kovermann
Finanzierung:
Haushalt;
Dieses Projekt hat die Struktur- und Dynamikbestimmung von Proteinen mittels hochauflösender NMR-Spektroskopie zum Inhalt. Hierzu werden isotopenmarkierte Proteine (15N, 13C/15N, 2D/13C/15N) und mehrdimensionale NMR-Spektren verwendet. Da in Lösung gearbeitet wird, dienen hauptsächlich Abstandsinformationen aus der dipolaren Relaxation und dipolaren Kopplungen als Grundlage für die Moleküldynamikrechnungen. Die Moleküldynamik wird auf Zeitskalen zwischen Pikosekunden und Stunden untersucht und mit der Funktion korreliert.

Anmerkungen

Schlagworte:
CspB, NMR-Spektroskopie, Proteindynamik, Proteinstruktur, SlpA, SlyD

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