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Kurt-Mothes-Str. 3
06120
Halle (Saale)
Tel.:+49 345 5524829
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PD Dr. Stephan König
Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Naturwissenschaftliche Fakultät I
Institut für Biochemie und Biotechnologie
Im Mittelpunkt stehen Studien zu Struktur-Funktionsbeziehungen einer Enzymgruppe, deren Kofaktor, Thiamindiphosphat, ein Derivat des Vitamins B1 ist. Sie katalysieren chemische Reaktionen an entscheidenden Knotenpunkten im Stoffwechsel. Langjähriger Schwerpunkt der Untersuchungen ist dabei die Aufklärung des Katalyse- und Regulationsmechanismus der Enzyme im molekularen Detail. Dazu müssen die Enzymspezies zunächst bis zur Homogenität gereinigt werden. Ergänzt werden die kinetischen Studien der Katalyse durch Untersuchungen der Enzymstruktur durch Methoden wie Elektronenmikroskopie, analytische Ultrazentrifugation, analytische Gelfiltration, gelelektrophoretische Methoden, Röntgenkleinwinkelstreuung mit Synchrotronstrahlung und schließlich die Proteinkristallstrukturanalyse. Im besten Fall ergibt sich am Ende ein detailliertes Bild des Katalyse- und Regulationsmechanismus des entsprechenden Enzyms auf atomarer Ebene.Profil • Service
Vita
1974 | Abitur an der Erweiterten Oberschule "Fritz Heckert" Klingenthal |
1974-1975 | Studium an der Offiziershochschule der Landstreitkräfte der Nationalen Volksarmee "Ernst Thälmann" Löbau |
1975-1977 | Dienst in einem Truppenteil der Landstreitkräfte der Nationalen Volksarmee |
1977-1982 | Biochemiestudium an der Sektion Biowissenschaften der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg |
1982 | Diplomarbeit unter dem Titel "Elektronenmikroskopische Charakterisierung von nativer Pyruvatdecarboxylase und Untersuchung des Einflusses quervernetzender Reagenzien auf die kinetischen Eigenschaften des Enzyms" |
1982-1984 | planmäßige Aspirantur am Wissenschaftsbereich Biochemie der Sektion Biowissenschaften |
1984-1989 | befristete Assistenz am Wissenschaftsbereich Biochemie der Sektion Biowissenschaften |
1986 | Promotion unter dem Titel "Zur Beteiligung der Proteinkomponente von Pyruvatdecarboxylase am Katalyse- und Regulationsmechanismus des Enzyms. Kinetische und proteinchemische Charakterisierung quervernetzter Enzymformen" |
seit 1989 | unbefristete Assistenz als wissenschaftlicher Mitarbeiter am Wissenschaftsbereich Enzymologie des Biotechnikums der Universität, seit 1990 Institut für Biochemie des Fachbereichs Biochemie/Biotechnologie |
1993 | halbjähriger Forschungsaufenthalt am Biomedizinischen Zentrum (BMC) Uppsala (Schweden), Arbeitsgruppe Gunter Schneider |
2005 | Habilitation unter dem Titel "Beziehungen zwischen Struktur und Funktion Thiamindiphosphat-abhängiger Enzyme" |
Expertenprofil
- Kinetik
- Proteinreinigung
- Proteinkristallographie (PX)
- Röntgenkleinwinkelstreuung mit Synchrotronstrahlung (SAXS)
Serviceangebot
Modellierung von Reaktionssystemen, Parameterschätzungen
Röntgenkleinwinkelstreuung an Lösungen aller Art (EMBL Hamburg)
Proteinkristallstrukturanalysen