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Die mitochondriale Pore (PTP) umfasst neben einem Anionenkanal (VDAC), dem Nukleotidaustauscher (ANT), Cyclophilin und den Peripheren Benzodiazepin-Rezeptor (PBR). VDAC, PBR und Mitglieder der Bcl-2-Proteinfamilie, welche Regulatoren der Apoptose sind, können phosphoryliert werden. Wir bestimmen die Proteinphosphorylierung unter dem Einfluss der PBR-Liganden und Ca2+. Weiterhin wird die vom PBR abhängige Phosphorylierung/Dephosphorylierung mitochondrialer Membranproteine beim Öffnen oder Schließen der PTP unter dem Einfluss des extramitochondrialen Ca2+ untersucht. PBR ist als ein hydrophobes Transmembranprotein ein Bestandteil der PTP in der äußeren mitochondrialen Membran. Dazu setzen wir zwei spezifische Liganden ein, die eine hohe Affinität zum PBR haben (PK11195 und Ro5-4864).